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1º BAT. Ejercicios sobre estructuras celulares

En el siguiente archivo tenéis una ejercicio sobre identificación de estructuras celulares.

 

 

Visu-1º-BAT.-Estructuras-celulares.pdf (23 descargas)

 

 

La ciencia no es solo una disciplina de razón,sino también de romance y pasión.

-Stephen Hawking.

 

Ad orbis per scientiam

1º BAT. La célula y la Teoría Celular

A continuación os dejo el vídeo, perdonad la calidad, sobre que es una célula y la teoría Celular

1º BAT Las proteínas II. Las estructuras de las proteínas.

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos. Al escribir las estructuras primarias se emplean los códigos de tres y de una letra de dichos aminoácidos. Los términos dipéptido, tripéptido, péptido, oligopéptido y polipéptido se utilizan para indicar la longitud de la cadena. Así aquellas que tengan dos residuos de aminoácidos se denominan dipéptidos; las de tres, tripéptidos; las que contengan menos de 50 residuos se llaman péptidos o bien oligopéptidos; por último, las cadenas más largas se llaman polipéptidos.

La estructura secundaria es la conformación que se repite de forma regular en la cadena polipeptídica. Consideraremos detalladamente dos tipos de estructura secundaria que poseen elementos que se repiten de forma regular en la cadena polipeptídica, la hélice alfa y la lámina beta plegada.

 Las hélices a pueden ser tanto dextrógiras como levógiras. En general es más estable la hélice a dextrógira compuesta por L-aminoácidos, ya que en la hélice a levógira van a aparecer repulsiones estéricas entre los grupos C=O y las cadenas laterales. Además, la hélice a dextrógira es la única que se ha encontrado en las estructuras de las proteínas.

En una hélice a, todos los oxígenos carbonílicos del esqueleto polipeptídico están unidos, mediante enlaces de hidrógeno, a los átomos de hidrógeno de los grupos amídicos de la cadena que están alejados tres residuos. Estos enlaces de hidrógeno son casi paralelos al eje longitudinal de la hélice, estando los átomos de nitrógeno; hidrógeno y oxígeno que forman dicho enlace prácticamente alineados. Se requieren 3,6 residuos para dar una vuelta de hélice completa,. siendo el alcance longitudinal de cada residuo de  0.15 nm. Cada 0.54 nm se repiten posiciones equivalentes, denominándose a esta distancia vuelta de la hélice.

Algunos aminoácidos tienen mayor tendencia que otros a aparecer en las hélices a. Este es el caso de los residuos pequeños o no cargados como la alanina, la leucina y la fenilalanina. Los residuos más polares, como la arginina, el glutamato y la serina, tienden a repelerse y a desestabilizar la hélice, teniendo por ello menor tendencia a encontrarse en las hélices a. La prolina no aparece nunca en la hélice a porque su anillo de pirrolidina no puede asumir la conformación necesaria.

Un grupo de proteínas fibrosas que se encuentra casi completamente estructurado en hélice a es el conocido como a-queratinas. En la mayoría de los vertebrados, estas proteínas son los componentes mayoritarios del pelo, la piel, las uñas y los picos de las aves. La unidad estructural básica de las a-queratinas es una estructura formada por cuatro hebras denominada protofibrilla. Estas protofibrillas están constituidas por dos hélices, cada una de dos hebras, enrollada la una sobre la otra de forma levógira para formar una espiral conocida como hélice superenrollada o superhélice. Cada hélice está compuesta por dos hélices a dextrógiras que contienen algunas regiones no helicoidales. La hélice superenrollada se estabiliza por interacciones de Van der Waals entre las cadenas laterales apolares, estrechamente empaquetadas, y por entrecruzamientos mediante puentes disulfuro entre las cadenas peptídicas. Estas protofibrillas se disponen en estructuras superiores, llamadas microfibrillas, consistentes en la asociación de ocho protofibrillas dispuestas en forma de circulo. A semejanza de las protofibrillas, las microfibrillas están entrecruzadas por formación de puentes disulfuro. El número de estos enlaces va a determinar la rigidez de la fibra. Así, las queratinas con pocos entrecruzamientos del tipo disulfuro, como las. que se encuentran en la lana, son suaves, flexibles y se alargan con facilidad. En cambio, las queratinas con un elevado número de puentes disulfuro, como las de las uñas y los picos de las aves, son duras, rígidas, no flexibles y no se pueden estirar fácilmente.

 En algunos tipos de proteínas fibrosas, las cadenas que las constituyen aparecen casi completamente extendidas en vez de enroscadas. En estas proteínas, los oxígenos carbonílicos y los hidrógenos amídicos se encuentran casi perpendiculares al eje longitudinal de la cadena extendida. Cuando se forman los enlaces de hidrógeno entre los oxígenos carbonílicos y los hidrógenos amídicos de dos o más cadenas polipeptídicas extendidas y adyacentes aparece un tipo de conformación denominado lámina b. Esta estructura no es completamente plana, sino que presenta un ligero plegamiento debido a los ángulos de los enlaces que forman las cadenas polipeptídicas. Las cadenas adyacentes que forman la lámina b pueden ser paralelas o antiparalelas, según qué los enlaces peptídicos de las distintas cadenas avancen en el mismo o en distinto sentido. En ambos tipos de láminas, las cadenas laterales de los residuos consecutivos se encuentran, en lados opuestos de la lámina. Esta propiedad es particularmente importante en la estructura de la fibroína de la seda, una proteína producida por el gusano de seda, Bombyx mori. La estructura secundaria de la fibroína de la seda está basada en unas cadenas polipeptídicas que se disponen formando láminas  antiparalelas. La estructura primaria de esta proteína está formada por la repetición de la siguiente secuencia de aminoácidos (Ser-Gly-Ala-Gly). Esta secuencia alternada conduce a que los hidrógenos del carbono a de la glicocola se sitúen a un lado de la lámina y los grupos metilo de la alanina y los grupos CH2OH de la serina, del lado contrario. La fibroína de la seda es flexible debido a que las laminas apiladas se mantienen unidas por interacciones de Van der Waals entre las cadenas laterales de los aminoácidos de cada lamina. La resistencia de la fibra viene dada por el amplio número de enlaces de hidrógeno entre las cadenas adyacentes y el efecto acumulativo de las interacciones de Van der Waals entre las laminas apiladas.

La estructura terciaria de una proteína consiste en su conformación tridimensional activa biológicamente, o nativa. La característica más relevante de este tipo de estructura es el plegamiento distante en el cual residuos muy alejados en la secuencia primaria van a aparecer juntos. Esta estructura es típica de proteínas globulares, o proteínas con forma esférica y donde no predomina ninguno de los tres ejes espaciales. En dichas proteínas globulares que son además extracelulares, este plegamiento lejano aparece algunas veces estabilizado por puentes disulfuro, que se forman después de que se consiga la conformación nativa definitiva. La estructura terciaria de las proteínas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular con más de 200 residuos, está constituida por varios dominios, o unidades compactas conectadas a través del esqueleto polipeptídico. El plegamiento de la cadena polipeptídica dentro de un determinado dominio suele transcurrir  de forma independiente a la de los otros dominios.

La estructura cuaternaria de una proteína hace referencia al ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas separadas, que se unen mediante interacciones no covalentes o por entrecruzamientos covalentes. El conjunto suele denominarse oligómero y sus cadenas peptídicas constituyentes, monómeros o subunidades. Los monómeros de una proteína oligomérica pueden ser idénticos o distintos en sus estructuras primaria, secundaria y terciaria. La mayoría de las proteínas globulares intracelulares suelen tener múltiples cadenas lo que no ocurre en las proteínas secretadas.

 

Un científico debe tomarse la libertad de plantear cualquier cuestión, de dudar de cualquier afirmación, de corregir errores. Robert Oppenheimer(1904-1967) Físico estadounidense.

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1º BAT Aminoácidos y proteínas

Las proteínas constituyen una de las cuatro familias macromoleculares, y es la que presenta una mayor importancia cuantitativa. En el hombre, por ejemplo, constituyen el 16% de su peso total y el 50% del peso seco. Las proteínas son sumamente abundantes en la naturaleza, tanto en vegetales como en animales, en donde se encuentran en una enorme variedad que se manifiesta en los distintos grupos taxonómicos. Esta enorme variedad se corresponde con una alta variedad de funciones, así, la lista que sigue da una idea de la enorme gama de funciones biológicas que las proteínas realizan.

1.- Los catalizadores bioquímicos conocidos como enzimas son proteínas. Las enzimas catalizan la practica totalidad de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas y aceleran en varios ordenes de magnitud, la velocidad de dichas reacciones. Sin este extraordinario poder catalítico por el cual la velocidad de las reacciones se acelera mas de un millón de veces, no seria posible la vida tal y como la conocemos.

2.- Las proteínas conocidas colectivamente como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral.

3.- Las proteínas de transporte llevan materiales a través de las membranas celulares.

4.- Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas. Estas proteínas reguladoras controlan muchos aspectos de la función celular, desde el metabolismo hasta la reproducción.

5.- Las proteínas estructurales proporcionan soporte mecánico a los animales, formando también, en algunos casos, sus cubiertas externas.

6.- Ciertos ensamblajes de proteínas llevan a cabo la contracción muscular y posibilitan la motilidad celular, incluyendo el movimiento de las bacterias y del esperma.

7.- El citoesqueleto está compuesto por proteínas.

Esta lista podrá extenderse casi indefinidamente, pero sirve para demostrar la importancia capital de las proteínas.

Constitución de las proteínas. Los aminoácidos.

 Las proteínas son cadenas lineales o polímeros de aminoácidos. Si una proteína se hidroliza bajo unas condiciones cuidadosamente controladas, se liberan hasta 20 aminoácidos diferentes. Todos los organismos, desde las bacterias hasta el búfalo, tienen proteínas que están compuestas a partir del mismo juego de 20 aminoácidos, aunque ocasionalmente pueden aparecer modificaciones de éstos. La conformación y la función de una proteína están determinadas por sus aminoácidos componentes y por la secuencia en la que éstos se alinean formando una cadena denominada cadena polipeptídica.

En una proteína cada aminoácido tiene un átomo de carbono central, denominado carbono α. Este carbono α  está unido a cuatro grupos: un grupo amino básico (-NH2), un grupo carboxilo ácido (-COOH), un átomo de hidrógeno y un grupo denominado cadena lateral, que es característico para cada aminoácido.  Esta cadena lateral a la que se suele hacer referencia como -R, confiere a cada aminoácido su identidad. Los átomos de carbono de la cadena lateral se nombran de forma secuencial como β, γ, δ y ε. Los grupos de cada aminoácido se nombran de acuerdo al átomo de carbono al cual están unidos. Por ejemplo, el grupo amino unido al carbono α se denomina α-amino. Los aminoácidos cuando tienen un carbono al cual se le unen cuatro grupos diferentes (como en el carbono α de todos los aminoácidos, excepto la glicocola) pueden aparecer dos isómeros que están relacionados entre sí por tratarse de imágenes especulares no superponibles. Estos isómeros se denominan enantiómeros y se dice de ellos que son quirales, palabra derivada del vocablo griego que significa mano. Esta última denominación es muy apropiada porque las parejas de imágenes especulares están relacionadas entre sí como la mano izquierda con la derecha. Por razones históricas, las parejas de imágenes especulares se denominan D (por  dextro o derecha) y L (por levo o izquierda). Estos términos definen las posiciones reales en el espacio, o configuraciones, de los átomos que rodean al carbono, pero no definen la rotación óptica de los isómeros. Todos los aminoácidos, pueden existir  tanto en la configuración D como en la L. Por lo tanto, es en cierto modo sorprendente que todos los aminoácidos quirales que aparecen en las proteínas tengan la configuración L. Esto es debido a que las proteínas se forman con la ayuda de unas enzimas que insertan únicamente L-aminoácidos en la cadena proteica.

Un aminoácido se diferencia de otro por su cadena lateral, -R. Un vistazo a las estructuras de los 20 aminoácidos encontrados comúnmente en las proteínas pone de manifiesto que estas cadenas laterales varían considerablemente, permitiendo que estos aminoácidos los podamos clasificar en cuatro grandes grupos:

  • Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas. Existen aminoácidos como la alanina, la valina, la leucina, etc, que poseen como cadenas laterales hidrocarburos saturados. Esta composición en sus cadenas laterales les hace que sean químicamente inertes, jugando un papel importante en el establecimiento y mantenimiento de estructuras terciarias de diversas proteínas.
  • Aminoácidos con cadenas laterales hidrofílicas cargadas negativamente. Es el caso de aminoácidos como el aspartato o el glutamato, que contienen en sus cadenas laterales grupos carboxilos, que a pH fisiológico se encuentran desprotonados, adquiriendo cierta carga negativa muy importante en la adquisición de las diversas estructuras secundaria y terciaria.
  • Aminoácidos con cadenas laterales hidrofílicas cargadas positivamente. Aminoácidos como la lisina o arginina contienen en sus cadenas laterales grupos básicos que a pH fisiológico están cargados positivamente, cumpliendo funciones muy importantes, ya que por ejemplo, en el caso de las enzimas, estos aminoácidos intervienen en la catálisis ácido-base.
  • Aminoácidos con cadenas laterales hidrofílicos sin carga. A este grupo pertenecen aminoácidos como la serina, glutamina o la tirosina. Son aminoácidos que a pesar de no encontrarse ionizados a pH fisiológico si se comportan como polares.

El enlace peptídico.         

Cuando los aminoácidos se unen para formar una cadena, lo hacen mediante un tipo de enlace denominado enlace peptídico. Este se forma porque el grupo a-carboxilato de un aminoácido se condensa con un grupo a-amino de otro aminoácido, perdiéndose una molécula de agua. El resultado es la formación de un enlace amida entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo amino (N-H) del siguiente.


Cuanto más comprensible parece el universo, más absurdo parece también. Steven Weinberg.

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1º BAT Los ácidos nucleicos II

ESTRUCTURA DE LOS ACIDOS NUCLEICOS.

Básicamente existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ADN y el ARN. El primero o ácido desoxiribonucleico tiene como principal misión, la de albergar toda la información útil de un organismo, mientras que el ARN o ácido ribonucleico actúa como intermediario en el flujo de información desde el ADN hasta las proteínas, pero además puede cumplir otras funciones como la de formar parte constituyente de diferentes complejos multienzimaticos o intervenir en el transporte de aminoácidos a los ribosomas.

 ESTRUCTURA DEL ADN.

Después de que el papel central del ADN se hizo evidente, muchos científicos se dispusieron a determinar con exactitud su estructura. Los primeros que tuvieron éxito fueron Watson y Crick en 1953, postulando su famoso modelo de la doble hélice. Este trabajo se basa en dos investigaciones que se llevaron a cabo con anterioridad.

En primer lugar, investigadores habían acumulado desde hace tiempo gran cantidad de datos de difracción de rayos X sobre la estructura del ADN. Según estos datos, la molécula de ADN es larga y fina y de forma helicoidal.

En segundo lugar, Watson y Crick se fijaron en el trabajo realizado por Chargaff, sobre composición de bases en ADN de diferentes organismos. Chargaft, tras años de estudio, en muy diferentes clases de organismos, llego a establecer ciertas reglas empíricas sobre las cantidades de cada componente del ADN, que a continuación pasamos a referir:

         1º- La cantidad de nucleótidos pirimidínicos es siempre igual a la cantidad total de nucleótidos puricos.

         2º- La cantidad de T es siempre igual a la de A, y la cantidad de C igual a la de G. Pero la cantidad de A+T no es necesariamente igual a la de G+C.

La estructura que diseñaron Watson y Crick a partir de estas pistas es una hélice doble, parecida a dos muelles entrelazados. Cada hélice es una ristra de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster, en el que un grupo fosfato se une con un grupo hidroxilo del carbono 3

del azúcar del siguiente nucleótido. Por tanto, cada hélice o cadena polinucleotídica tiene dos extremos, el extremo 5 ‘ ocupado por aquel nucleótido que tiene un grupo fosfato libre (sin formar enlaces fosfodiéster), y un extremo 3’, ocupado por un grupo -OH libre en el azúcar (sin formar enlace fosfodiéster).

En la doble hélice, las cadenas polinucleotídicas se disponen en sentidos opuestos, lo que se denomina disposición antiparalela. Estas dos hélices se mantienen juntas debido al establecimiento de interacciones de tipo puentes de hidrogeno entre las bases apolares, estableciéndose dos puentes de hidrógeno entre A y T y tres entre G y C.

ESTRUCTURA DEL ARN.         

Como ya comentamos anteriormente, el ARN (al igual que el ADN) es un ácido nucleico que está formado por cuatro nucleótidos distintos. Cada nucleótido esta formado por un grupo fosfato, un azúcar (ribosa) y una base nitrogenada. Los nucleótidos se diferencian en cuanto a la composición de bases que pueden ser de adenina, guanina, citosina y uracilo. En la naturaleza podemos encontramos con cinco tipos distintos de ARNs, de los que destacamos:

  • ARN mensajero (ARNm)– Es aquel tipo de ARN que proviene de copiar la información genética de los genes. Constituye el 95% del total de los ARNs de una célula y su longitud es muy variable.
  • ARN transferente (ARNt)- Interviene en el transporte de aminoácidos desde el citoplasma a los ribosomas para el proceso de traducción. Son específicos para cada aminoácido, es decir, existen 20 ARNt distintos, tantos como aminoácidos proteionogenéticos existen. A pesar de ello, todos estos aminoácidos tienen una estructura secundaria común y en forma de trébol invertido.
  • ARN ribosómico (ARNr)- Son ARNs de tamaño muy pequeño y que forman parte estructural y funcional de los ribosomas. A modo de ejemplo indicar que en organismos eucariotas los ARNr son de 18S, 28S, 5’8S Y 5S.

Aquí podéis descargar unos apuntes de ampliación: apuntes

 

Los genes […] se limitan a cambiar de compañeros y  seguir adelante […] Ellos son los replicadores y nosotros sus máquinas de supervivencia. Cuando hemos cumplido sus propósitos somos descartados. Pero los genes son los habitantes del tiempo geológico: los genes permanecerán siempre. Richard Dawkins

 

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